ATP

El trifosfato de adenosina (ATP) es un nucleótido fundamental en la obtención de energía celular. Está formado por una base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1 de un azúcar de tipo pentosa, la ribosa, que en su carbono 5 tiene enlazados tres grupos fosfato.

Se produce durante la fotosíntesis y la respiración celular, y es consumido por muchos enzimas en la catálisis de numerosos procesos químicos. Su fórmula es C10H16N5O13P3.

ATP COMO FUENTE DE ENERGÍA LIBRE EN LOS SISTEMAS VIVOS.

El acoplamiento entre las reacciones exergónicas que liberan energía al medio y endergónicas (con consumo de energía), en conjunto constituyen el metabolismo celular.

Las reacciones endergónicas se manifiestan durante los procesos anabólicos; de manera que, requieren que se le añade energía a los reactivos (sustratos o combustibles metabólicos), se le suma energía (contiene más energía libre que los reactivos). Por otro lado, durante las reacciones exergónicas se libera energía como resultado de los procesos químicos (ej. el catabolismo de macromoléculas). La energía libre se encuentra en un estado organizado, disponible para trabajo biológico útil.

En la célula son oxidadas las macromoléculas por una serie de reacciones químicas degradativas (catabolismo). Como productos del catabolismo se obtienen metabolitos simples y energía. Ambos son los precursores para la síntesis de los componentes celulares. Todo el conjunto de reacciones de síntesis se llama anabolismo. En el catabolismo (oxidación) se produce una liberación de electrones que son captados por moléculas transportadoras de electrones como el NAD+ (que al aceptar electrones se reduce a NADH). Por otra parte, la energía liberada queda retenida en su mayoría en el ATP.

La síntesis (anabolismo) de los compuestos celulares se realiza con los metabolitos simples, utilizando la energía contenida en el ATP y los electrones contenidos en el NADH, ya que éste es un proceso reductivo (toma electrones). El ATP es esa moneda de intercambio energético debido a su estructura química. Cuando se hidroliza libera mucha energía que va a ser captada por las enzimas que catalizan las reacciones de biosíntesis.

ESTRUCTURA DEL ATP . INESTABILIDAD Y FORMACIÓN DE HÍBRIDOS DE RESONANCIA

Molécula de ATP y su hidrólisis a ADP + Pi:

Donde °¬°°~° son los enlaces anhídrido de ácido, que son de alta energía. En la hidrólisis del ATP se está hidrolizando uno de esos enlaces anhídrido de ácido. Esto libera energía (7'7kcal/mol).

Es decir: ΔG = -7,7 kcal/mol "REACCIÓN EXERGÓNICA"

Así se comprende que el ATP tiene tendencia a hidrolizarse de forma natural y liberar energía.

Las razones químicas de esa tendencia son tres:

1.Energía de estabilización por resonancia: viene dada por la deslocalización electrónica, es decir, que debido a la distinta electronegatividad entre el P y el O, existe un desplazamiento de los electrones de los dobles enlaces hacia el O. En el enlace doble tienen cierto carácter de sencillo y viceversa. Pues bien, la energía de estabilización por resonancia es más alta en los productos de hidrólisis que en el ATP. Esto se debe fundamentalmente a que los electrones π (los puntos rojos en los O) de los oxígenos puente entre los P son fuertemente atraídos por los grupos fosfóricos.

La competencia por los electrones π crea una tensión en la molécula; ésta es evidentemente menor (o está ausente) en los productos de hidrólisis. Por lo tanto, hay mayor energía de estabilización por resonancia en los productos de hidrólisis.

2.Tensión eléctrica entre las cargas negativas vecinas existente en el ATP (las flechas entre los O de los Pi). Esa tensión es evidentemente menor en los productos de hidrólisis.

3.Solvatación: la tendencia natural es hacia una mayor solvatación. La energía de solvatación es mayor en los productos de hidrólisis que en el ATP.

En la célula existen muchos enlaces de alta energía, la mayoría de los cuales son enlaces fosfato. El ATP ocupa una posición intermedia entre los fosfatos de alta energía.

NADH y FADH2 COMO FUENTES DE PODER REDUCTOR.

La dinucleótido de nicotinamida adenina (abreviada NAD+ en su forma oxidada y NADH en su forma reducida) es una coenzima que contiene la vitamina B3 y cuya función principal es el intercambio de electrones e hidrogeniones en la producción de energía de todas las células.

El NAD+ interviene en múltiples reacciones metabólicas de óxido-reducción. Cuando una enzima oxida un substrato por deshidrogenación, los átomos de hidrógeno arrancados a dicho substrato son cedidos por la enzima al NAD+; éste actúa como agente oxidante al aceptar dos electrones (y un protón), quedando libre en el medio otro protón:

A-H2 + NAD+ → A + NADH+H+
Por tanto, el NADH es la forma reducida del NAD+, ya que posee dos electrones (y un protón) más. El NADH actúa como transportador de 2e- y 1H+, para acabar cediéndolos. En el catabolismo aerobio, el NADH cede sus electrones al complejo NADH-deshidrogenasa (el primer elemento de la cadena respiratoria) situado en la membrana interna de la mitocondria; en el catabolismo anaerobio, como en la fermentación láctica, el NADH cede sus electrones al ácido pirúvico que se reduce a ácido láctico.

El flavín adenín dinucleótido es un coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:

La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD+ (un coenzima con simialr función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficiente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH.

La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).

Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y permanentemente al enzima mediante un enlace covalente.

http://es.wikipedia.org/wiki/Adenos%C3%ADn_trifosfato#Enlaces_externos
http://es.wikipedia.org/wiki/NADH
http://es.wikipedia.org/wiki/Flav%C3%ADn_aden%C3%ADn_dinucle%C3%B3tido